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MACROMOLÉCULAS

Las macromoléculas son el componente esencial de cualquier organismo vivo y forman parte de cada una de sus células. Estas moléculas son denominadas así ya que su principal caracteristica es ser de masa molecular elevada, formadas por un gran numero de átomos. Generalmente se conocen como la repetición de uno o unos pocos monómeros, que unidos por enlaces químicos, generalmente covalentes, forman polímeros . Los tipos principales de macromoléculas son las proteínas , formadas por cadenas lineales de aminoácidos; los ácidos nucleicos , DNA y RNA, formados por bases nucleotídicas (purinas y pirimidinas), los polisacáridos , formados por subunidades de azúcares y los lípidos formados por glicerol, ácidos grasos o colesterol .

Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias. Estas estan formadas por aminoácidos que por tanto son esenciales para el organismo.

AMINOÁCIDOS

Entre los elementos químicos primarios de los organismos vivos, el nitrógeno es el que más limita su crecimiento, esta relación es debido a que las macrmoléculas más importantes para el desarrollo y proliferación de los organismos, las proteínas y los ácidos nucleicos, son nitrgenadas. Siendo las proteínas formada por cadenas lineales de aminoácidos, podemos deducir que el nitrógeno es parte fundamental de estos monómeros.  Como lo indica su nombre, los aminoácidos son moléculas que contienen, al menos, un grupo amino (-NH2) y otro ácido carboxílico (-COOH), la existencia de dos grupos, uno ácido y otro básico, les confiere dos caracteristicas esenciales para su función:

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  Cuando están libres son sustancias anfóteras, es decir, pueden comportarse como ácidos y como bases.
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  Son bifuncionales y, por tanto, pueden unirse para formar polímeros o cadenas polipeptídicas de longitud variable.

La posición de los grupos característicos permite clasificar estas biomoléculas. El átomo de carbono al que se encuentra unido el carboxilo se llama carbono α; de ahí en adelante el resto de los átomos de carbono sigue un orden alfabético: β, γ, etc. Con esta notación si el grupo amino se encuentra también sobre el mismo átomo Cα, se obtienen α-aminoácidos, si se encuentra sobre el siguiente, β-aminoácidos y así sucesivamente. Todos los aminoácidos proteicos son α-aminoácidos.

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos presentan propiedades que permiten explicar su comportamiento, identificación y separación, así como las carcterísticas que confieren a las proteínas. Algunas son:

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  ESTEOISOMERÍA: Excepto la glicina, los aminoácidos proteicos tienen cuatro sustituyentes distintos sobre el Cα, lo que hace que ese carbono sea asimétrico o quiral e implica la existencia de al menos dos estereoisómeros. La inmensa mayoría de los aminoácidos naturales es de serie L, y sólo existen trazas de aminoácidos D en las paredes bacterianas y en algunos fragmentos muy peculiares y minotarios de las proteínas. Los L-aminoácidos tienen su grupo amino orientado a la izquierda, en la representación de Fisher, y los D-aminoácidos son su imagen especular.

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  COMPORTAMIENTO ANFÓTERO: El carácter anfótero de los aminoácidos es esencial para entender su comportamiento ácido-base en disolucíón y los métodos cromatográficos permiten su separación. Todos presentan 2 constantes ácidas y algunos, una tercera en su cadena lateral, y las distintas especies posibles se contribuyen en función del pH según la ecuación de Henderson. El punto isoeléctrico se define como el pH al cual la carga neta total es nula.

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  ABSORBANCIA ULTRAVIOLETA: Los aminoácidos fenilalanina y triptófano contienen en su cadena lateral un anillo aromático con dobles enlaces conjugados y, por tanto, absorben luz UV en magnitud creciente, según el orden mencionado. El resto de los aminoácidos con cadenas laterales alifáticas absorbe en el espectro UV lejano, a longitudes de oonda más bajas, pero con esa absorción tiene menos aplicaciones prácticas.

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  REACCIONES DE IDENTIFICACIÓN: Aunque los aminoácidos no son moléculas coloreadas, sus grupos funcionales y las cadenas laterales pueden reaccionar con algunos reactivos químicos, dando productos coloreados que permiten identificarlos y cuantificarlos.

De acuerdo a la longitud de la cadena de aminoacidos, pueden ser:

• PÉPTIDOS: son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos, o enlace triple con una conjugacion de ADN (ácido desoxirribonucleico). Estos a su vez pueden ser:

         1.Oligopéptido: menos de 10 aminoácidos.
         2.Polipéptido: más de 10 aminoácidos.

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  PROTEÍNAS:  más de 100 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.

Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de diez mil o doce mil Daltons) y que las proteínas pueden estár formadas por la únión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos.

 

Un ejemplo de polipéptido es la insulina, compuesta de 51 aminoácidos y conocida como una hormona de acuerdo a la función que tiene en el organismo de los seres humanos, que es regular la concentración plasmática de glucosa y el metabolismo de los carbohidratos para la producción de energía.

ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico posee una gran importancia biológica, quizá la máxima, igualando al enlace fosfodiéster. Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos mediante este tipo de unión, que es un enlace amida entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro, con la liberacíon de una molécula de agua. En esta condensación se forma un péptido. La unión de dos aminoácidos origina un dipéptido, pero, la formación de nuevos enlaces péptidos con otros aminoácidos dado el carácter bifuncional de éstos, da lugar sucesivamente a tripéptidos, oligopéptidos, polipéptidos y proteínas.

   

IMPORTANCIA BIOLÓGICA

Cada organismo vivo sintetiza sus propias proteínas a partir de los aminoácidos. Las plantas superiores sintetizan a su vez todos los aminoácidos necesarios. Hay que destacar que los animales carecen de esa capacidad. Cada especie animal puede sintetizar sólo algunos aminoácidos que necesita y, por lo tanto, depende de la dieta para incorporar aquellos aminoácidos que debe sintetizar para formar proteínas. Esos aminoácidos se los considera esenciales y no porque sean los únicos necesarios para la vida de la especie, sino porque deben estar incluidos en la dieta. Cada especie, tiene su grupo de aminoácidos esenciales propios.

La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en forma de proteínas, sin embargo sólo los aminoácidos pueden incorporarse a las diferentes rutas metabólicas. Para ello, las proteínas y péptidos ingeridos sufren un proceso de hidrolización por medio de enzimas proteolíticas (secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado) en el tracto gastrointestinal. Después de la acción de las enzimas los aminoácidos quedan libres y son absorbidos y transportados a la corriente sanguínea por medio de la cual llegan al hígado donde ocurre su metabolismo y distribución.

SINÓNIMOS, ACRÓNIMOS O VARIANTES

 

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  MACROMOLÉCULAS:  http://www.worldlingo.com/ma/enwiki/es/Macromolecule

1. 
   
   BIOMOLÉCULA: http://www.monografias.com/trabajos11/polim/polim.shtml
2. 
   
   POLÍMERO: http://es.wikipedia.org/wiki/Pol%C3%ADmero

• 
  
   PROTEÍNAS: http://proteinas.org.es/

1. PRÓTIDO: http://www.duiops.net/seresvivos/celula_morfo_prot.html

• ENLACE QUÍMICO: http://es.wikipedia.org/wiki/Enlace_qu%C3%ADmico

1. UNIÓN QUÍMICA: http://www.scribd.com/doc/3159960/Uniones-Quimicas

• PÉPTIDO: http://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido

1. OLIGOPÉPTIDO: http://es.foodlexicon.org/p0000770.php
2. POLIPÉPTIDO: http://es.mimi.hu/medicina/polipeptido.html

• ANFÓTEROS: http://enciclopedia.us.es/index.php/Anf%C3%B3tero

1. ANFIPRÓTICO: http://es.wikilingue.com/pt/Anfipr%C3%B3tico

• ABSORBANCIA: http://es.wikipedia.org/wiki/Absorbancia

1. DENSIDAD ÓPTICA: http://www.worldlingo.com/ma/enwiki/es/Optical_density

• CARBONO ASIMÉTRICO: http://es.wikilingue.com/gl/Carbono_asim%C3%A9trico

1. CARBONO QUIRAL: http://www.monografias.com/trabajos14/estereoquimica/estereoquimica
2.  ESTEREOCENTRO: http://es.wikipedia.org/wiki/Estereocentro
3. CENTRE ESTEREOGÉNICO: http://www.iocd.unam.mx/nomencla/estereo1.htm
4. ENANTIÓMERO: http://www.quimicaorganica.net/enantiomeros.html

FUENTES

• LOZANO TERUEL, J.A .Bioquímica y biología molecular para las ciencias de la salud. Un protagonista excepcional: El agua. Tercera edición 2005. Páginas 117-130.