domingo, 29 de agosto de 2010

IDENTIFICACIÓN DE UNA FUENTE DE MAYOR RELEVANCIA

EL ÁTOMO, HIBRIDACIÓN, PROPIEDADES PERIODICAS, ENLACES Y FUERZAS INTERMOLECULARES.





Por miles de años, el hombre se ha preguntado acerca de las propiedades fundamentales de la materia, la pregunta básica ha sido ¿por qué hay tantas sustancias diferentes en el mundo? Muchas explicaciones fueron expuestas pero la de más aceptación, y que aún esta vigente, fue la que propuso que toda la materia estaba compuesta de partículas o átomos. Los átomos eran concebidos como aquello que se combina en varias formas para dar origen a todo lo existente y los futuros tipos de materia. Algunos hombres seducidos por esta teoría empezaron a postular sus modelos atómicos de los cuales podemos destacar:



DISTRIBUCIÓN ELECTRÓNICA Y VALENCIA

La distribución eléctronica hace referencia a la organización espacial de los electrones en los orbitales de acuerdo a su energía, para esta distribucion se dispone de  niveles (1-7) y de subniveles (s,p,d,f) en el siguiente orden:                                           
                                               
             

Los electrones de valencia son los que estan en el último nivel de energía siendo posible que participen en la formación de enlaces con otros atomos.

ORBITAL, HIBRIDACIÓN Y GEOMETRÍA MOLÉCULAR

Un orbital es el espacio probabilistico virtual que toma existencia cuando existe uno o dos electrones que son su máxima capacidad. La hibridación ocurre cuando dos orbitales atómicos se fusionan para facilitar la formación de enlaces. La hibridación de los orbitales S y p puede ser:
* SP:  Es la combinacion de un orbital S y un P, para formar 2 orbitales híbridos.
(Puede formar un enlace triple y uno sencillo, ó dos dobles)

* SP2: Es la combinación de un orbital S y dos P, para formar 3 orbitales hibridos.
(Puede formar dos enlaces sencillos y uno doble)

*SP3: Es la combinación de un orbital S y tres P, para formar 4 orbitales hibridos
(Puede formar cuatro enlaces sencillos)

De acuerdo a los orbitales hibridos se define la geometría molecuar, así:

2 ORBITALES: Lineal recta




3 ORBITALES: Lineal triangular


4 ORBITALES: Tetraedrica


5 ORBITALES: Triangular plana con orbital hacia arriba y hacia abajo


6 ORBITALES: Cuadrilátera plana con orbital hacia arriba y hacia abajo

 


PROPIEDADES PERIODICAS


ENERGÍA DE IONIZACIÓN: Necesaria para extaer un electron de un átomo neutro gaseoso.
AFINIDAD ELECTRÓNICA:. Energía liberada por un átomo neutro gaseoso
ELECTRONEGATIVIDAD: Capacidad de un átomo para atraer o ganar los electrones de otro átomo con el que está enlazado. (Se toma con referencia al flúor que es el más electronegativo)



                                                


POLARIDAD: Propiedad dependiente de la diferencia de electronegatividades entre los átomos de la molécula.



TIPOS DE ENLACES

IÓNICO (metal- no metal): el metal cede un electrón a el no metal. La diferencia de electrnegatividades mayor a 1.7
MÉTALICO (metal-metal): es el enlace más compacto.
COVALENTE POLAR: Diferencia de electronegatividades entre 0.4 y 1.7
COVALENTE NO POLAR: Diferencia de electronegatividades menor de 0.4





INTERACCIONES MOLECULARES




Dipolo - Dipolo (Moléculas con sectores parcialmente cargados)

fuerzas de Van de Waals (Sustancias no polares con polos inducidos)


Puentes de hidrógeno (Molécula polar que posee un atomo de hidrógeno enlazada a uno altamente electronegativo)


Hidrofóbica (regiones no polares de la sustancia cuando interactua con el agua)


Para ampliar la información visita:







ARTICULO REVISTA


EL AGUA Y LAS MOLÉCULAS DE LA VIDA

      La modelización mediante al ordenador pone al descubierto
la forma en que el agua condiciona la estructura y dinámica
                                          de las proteínas y otras biomoléculas.
Mark Gerstein y Michael Levitt

El agua es barata, cuando no gratuita, en buena parte del mundo. pero durante el verano de 1986, uno de los autores(Levitt) pagó medio millón de dólares por una gota que cabía en a punta de un alfiler. No es que ese mínimo valiera semejante precio. Con el dinero se pagaron dos semanas de trabajo de un superordenador especial, sin el cual no se habría podido elaborar un modelo capaz de explicar de qué modo el agua condiciona la estructura y el movimiento de una proteína particular.
La proteína en cuestión era el inhibidor de la tripsina pancreática bovina (BPTI, del inglés "bovine pancreatic trypsin inhibitor"), que se encuentra en el páncreas del ganado. El BPTI es una de las moléculas favoritas de los modelizadores por rodenador por su menguado tamaño, lo que facilita su investigación frente a las demás proteínas. El equipo de Martin Karplus, de la Universidad de Harvard, había obtenido un modelo en 1977, pero sólo en el vacío, es decir, sin que ninguna otra molécula interaccionara con el inhibidor . Nadie había representado el BPTI tal y como se encuentra en el interior celular, rodeado de miles de moléculas de agua.
Estuvo muy bien empleada la fortuna gastada. No sólo sirvió para que Levitt y Ruth Sharon, colaboradora suya, comprobaran que el modelo anterior del BPTI en el vacío no predecía adecuadamente el aspecto de la proteína ni su comportamiento en el mundo real, sino que tal descubrimiento contribuyó a preparar el camino para que otros químicos simularan las estructuras de nuevas moléculas biológicas en el medio acuoso natural.
Merced al progreso de la técnica informática, con on ordenador de sobremesa podemos ahora crear modelos del BPTI y proteínas similares  en un par de días y 100 pesetas en gastos de energía electrica. Se han creado representaciones en entorno acuoso de más de cincuenta proteínas y ácidos nucleicos.
¿Por qué es tan importante conocer los efectos ejercidos por el agua sobre la forma de las biomoléculas? Por una razón poderosa: la estrctura de una molécula anuncia su función, lo que ayuda a descifrar las interacciones bioquímicas que subyacen bajo los fenómenos vitales. En una vertiente aplicada, la comprensión de la estrctura de las biomoléculas en el entorno acuoso allanan el camino para la fabricación de nuevas medicinas que actúen mediante el bloqueo de una ruta bioquímica o a través de la potenciación de ésta.
Para adentrarnos en el modo en que el agua condiciona la estrctura de las biomoléculas, hemos de empezar por describir las propiedades distintivas del agua. Dichas notas características surgen de su propia estructura y de la forma en que esta estrcutura le permite "administrar" las cargas eléctricas de otras moléculas.
Una molécula solitaria de agua (H2O) presenta geometría tetraédrica, con un átomo de oxígeno en el centro del tetraedro, dos átomos de hidrógeno en dos de los cuatro vértices y nubes de carga negativa en los otros dos. Las nubes de carga negativa son el resultado de la unión de las estrcturas atómicas de oxígeno e hidrógeno. De modo muy simplificado, digamos que el oxígeno tiene ocho electrones, dotados de carga negativa, que giran en torno al núcleo, portador de carga positiva: dos electrones en una corteza interior y los seis restantes en la corteza exterior. La corteza interior admite sólo dos electrones; está, pues, completa. Pero la corteza exterior puede albergar hasta ocho. El hidrógeno posee un electrón. Cuando el oxígeno se combina con dos hidrógenos, atrae a sus electrones para completar la corteza exterior. Puesto que cada electrón del hidrógeno pasa más tiempo alrededor del átomo de oxígeno que en torno a su propio núcleo cargado positivamente, la molécula de agua es polar; tiene dos nubes con una ligera carga negativa alrededor del átomo de oxígeno, mientras que sus dos átomos de hidrógeno soportan cargas ligeramente positivas. Sin embargo, estos dos tipos de cargas se compensan entre sí y, en consecuencia, las moléculas de agua son eléctricamente neutras.
Los químicos no suelen representar las nubes de carga negativa alrededor del atomo de oxígeno de una molécula de agua; antes bien, acostumbran optar por figurar la molécula de agua en forma de V. Cada brazo de la V corresponde a un enlace oxígeno- hidrógeno con una longitud aproximada de 10 -8 cm. El ángulo que generan las dos ramas de V vale unos 105 grados, algo por debajo del ángulo de 109,5 grados que forman cualquier par de lados de un tetraedro perfecto.
Por mor  de la polaridad de las moléculas de agua, se privilegian las interacciones entre un hidrógeno, dotado de carga positiva, de una molécula de agua y el oxígeno de otra, portador de carga negativa. Estas interacciones reciben el nombre de enlaces o puentes de hidrógeno. Reflejando la geometría tatraédrica del agua, cada molécula de agua líquida establece cuatro enlaces de hidrógeno: dos entre sus hidrógenos y los átomos de oxígeno de otras moléculas de agua, y dos entre su átomo de oxígeno y los hidrógenos de otras dos molécula de agua. Mas, a diferencia de lo que ocurre en el agua helada, constituida por una red de moléculas dispuestas en una geometría tetraédrica perfecta, la estructura del agua líquida puede mostrarse caótica e irregular. El número real de enlaces de hidrógeno por molécula de agua líquida oscila entre tres y seis, con una media aproximada de 4,5. La necesidad de mantener una estructura tetraédrica sobre la base de enlaces de hidrógeno confiere al agua una estrctura abierta y apenas compactada, si la comparamos con la mayoría de otros líquidos, como los aceites o el nitrógeno licuado.
Para construir un modelo infórmatico del agua, se requiere introducir dos tipos de fuerzas, las intermoleculares y las intramoleculares. Las interacciones que acontecen dentro de una molécula de agua de modelizan en términos de corto alcance, fuerzas a modo de muelle creadas por los enlaces químicos entre los hidrógenos y el oxígeno de cada molécula. las interacciones entre las moléculas de agua se modelizan en términos de fuerzas eléctricas, de largo alcance. Las fuerzas intramoleculares acotan dentro de ciertos valores las longitudes de los enlaces entre el oxígeno de cada molécula de agua y sus hidrógenos, así como el ángulo formado entre cada uno de estos enlaces. Las fuerzas intermoleculares de largo alcance ejercidas entre moléculas de agua desarrollan un comportamiento distinto del mostrado por las fuerzas intramoleculares; mengua su intensidad al crecer la distancia. Las fuerzas de largo alcance surgen , fundamentalmente, de la atracción entre cargas del mismo signo. Estas fuerzas dan lugar a enlaces de hidrógeno y también a atracciones más débiles, las fuerzas de Van der Waals.
Los primeros escarceos sobre simulación infórmatica de moléculas de agua se remontan a las postrimetrías de los años sesenta. Aneesur Rahman y Frank H. Stillinger, de los Laboratorios Bell, simularon el movimiento de 216 moléculas de agua en una caja rectangular. (Eligieron ese guarismo para su modelo porque es el número que encaja en un receptáculo de 6x6x6 moléculas.) Duró su simulación cinco picosegundos, el máximo alcanzable por la técnica entonces disponible. Rahman y Stillinger observaron que el comportamiento del agua era una consecuencia directa de las relaciones entre moléculas de agua. Esta simulación reprodujo, en expresión cuantitativa, muchas de las propiedades del agua, a saber, se estrctura media, velocidad de difusión y calor de vaporización.
La importancia del agua en los procesos vitales deriva no sólo de su capacidad para establecer enlaces de hidrógeno con otras moléculas de agua, sino también de su capacidad para interaccionar con una amplia diversidad de biomoléculas. Por su naturaleza polar, el agua interacciona con otras moléculas polares (ácidos, sales, azúcares y las distintas regiones de proteínas y ADN). En razón de tales interacciones el agua puede disolver moléculas polares, por cuyo motivo se les aplica a éstas el calificativo de hidrófilas. No interacciona bien, por contra, con moléculas apolares como las grasa; cualquiera puede ver que no hay moso de mexclar agua y aceite. De las moléculas apolares se dice que son hidrófobas. Las proteínas y el ADN comprenden zonas hidrófilas e hidrófobas distribuidas en largas cadenas. La respectiva estructura tridimensional de estas moléculas viene dictada por el plegamiento de las cadenas en configuraciones más compactas de suerte tal que los grupos hidrófilos aparezcan en la superficie, donde pueden interaccionar con el agua, y los grupos hidrófobos quedan encerrados en el interior, alejados del agua. En 1959, Walter Kauzmann propuso que ese efecto hidrófobo era crucial para el plegamiento de las proteínas.
Existen tres tipos de agua que deben entrar en consideración al construir un modelo infórmatico de una molécula en disolución acuosa: el "agua ordenada", que rodea e interacciona intensamente con la mólecula, "el agua a granel", situada en zonas alejadas, y otra que queda escondida en el seno de la molécula. Hay en la célula miles de millones de moléculas de agua, Las células humanas son agua en su mayor aprte. Aproximadamente el 60 por ciento del peso del cuerpo humano corresponde al agua.
¿Cómo construimos el modelo de estas moléculas de agua en asociación con lo átomos de una biomolécula? Primero se describen las interacciones básicas entre todos los átomos; dejamos depués que de ahí surja un sistema según las leyes de la física newtoniana. Yna simulación de este tipo requiere dos ingredientes principales, a saber, un camino que nos permita describir las interacciones intramoleculares e intermoleculares entre el agua y las biomoléculas y un procedimiento para cartografiar la dinámica molecular, sus movimientos a lo largo del tiempo.
La dinámica molecular genera una secuencia de configuraciones que recuerda a los fotogramas de una película. Cada átomo se mueve a lo largo del tiempo en una serie de pasos discretos, o saltos temporales. Si ninguna fuerza actúa sobre el átomo, la distancia que recorra será una función de la velocidad que llevaba en su posición anterior, pues la distancia es igual a la velocidad multiplicada por el tiempo.
Ahora bien, durante un salto temporal, las fuerzas ejercidas por otros átomos provocan la aceleración del átomo, su cambio de velocidad.
Pero si las fuerzas persisten constantes durante el salto temporal, las leyes de Newton establecen que el cambio de velocidad sea proporcional a la fuerza, de modo que podamos obtener un cálculo de la velocidad actualizada. Con esa velocidad actualizada calcularemos la nueva posición del átomo. Los átomos de un líquido sometidos a intensas interacciones no pueden recorrer grandes distancias; esnecesario usar un salto temporal corto: un femtosegundo (10 -15 segundos). Durante dicho intervalo, la molécula apenas se desplaza un 1/500 de si diámetro.
En una simulación prolongada, el cálculo de cda salto temporal de todos los átomos de una biomolécula con su agua ordenada genera una enorme cantidad de datos. Una proteína pequeña bañada en agua, por ejemplo, produce medio millón de conjuntos de coordenadas cartesianas en un nanosegundo; cada uno de esos conjuntos describe las posiciones de unos 10000 átomos. La película que se obtiene con este tipo de simulaciones registra con suma nitidez numeroso detalles. En la serie de millones de fotogrmas contemplamos el giro, la vibración y el desplazamiento de cada molécula de agua.
Ilustremos con dos moléculas orgánicas sencillas las posibilidades que encierra la simulación infórmatica para filmar la manera en que el agua condiciona la dinámica molecular. Serán el isobuteno y la urea, de morfología similar aunque propiedades muy diferentes. El isbuteno, un hidrocarburo producido en las refinerías de petróleo, tiene forma de Y, es una molécula apolar (hidrófoba, por tanto) y consta de cuantro átomos de carbono, dos de ellos unidos por un producto del metabolismo de prteínas que se segrega con la orina. También tiene forma de Y: un grupo carbonilo (C=O) unido a dos grupos amino (NH2). A diferencia del isobuteno, la urea es una molécula muy polar, muy hidrófila.
Cuando se simula la dinámica molecualr de isobuteno y urea, se advierte que ela gua se compora de modo distinto en torno a uno u otra. Las moléculas de agua interaccionan directamente con la urea, estableciendo puentes de hidrógeno con los átomos de hidrógeno y oxígeno de la urea, así como entre sí mismos. Por contra, las moléculas de agua se alejan del isobuteno hidrófobo y establecen puentes de hidrógeno sólo entre ellas, tejiendo una jaula de moléculas de agua ordenada que rodean el sobuteno.
Merced a la representación de la interacción entre moléculas del agua y moléculas de agua y moléculas sencillas entendemos mejor el comportamiento que mantiene el agua con las proteínas y los ácidos nucleicos, biomoléculas más complejas. El agua se integra en la estrctura del ADN. Los primeros intentos de idear modelos de la dinámica molecular del ADN en el vacío fracasaron; debióse a que las fuerzas de repulsión entre los grupos fosfato, dotados de carga negativa, que constituyen la columna vertebral de la de la doble hélice del ADN arruinaban la estructura al cabo de sólo 50 picosegundos. A finales de los años ochenta, Levitt y Miriam Hirshberg, del Instituto Nacional de Investigaciones Médicas de Londres, consiguieron un modelo que perduraba 500 picosegundos y en el que, junto al ADN, se habían incluido moléculas de agua que estabilizaban la estructura en doble hélice, al formar puentes de hidrógeno con los grupos fosfato. Otras simulaciones posteriores de ADN  en agua han puesto de manifiesto la capacidad de las moléculas de agua para interaccionar con cualquier zona casi de la doble hélice, incluidos los pares de bases que constituyen la clave genética.
Pero el agua no puede adentrarse en las profundidades de la estructura de las proteínas, cuyas regiones hidrófobas están encerradas en el interior de un núcleo bastante ajustado. Ese es el motivo de que las simulaciones proteína-agua se centren en la superficie de las proteínas, que está mucho menos comprimida que su interior.
En virtud de la interacción entre moléculas de agua y superficie de las proteínas se desarrollan una geometría interesantísima, sobre todo en los surcos profundos de la superficie en las enzimas. Son éstas proteínas que catalizan las reacciones químicas de la célula. Las moléculas de agua enlazadas por puentes de hidrógeno difícilmente encajan en los surcos y saltan a la primera para dejar el sitio a los ligandos, las moléculas con las que se pretende que la enzima interaccione; ese fenómeno podría explicar por qué los centros activos de las enzimas suelen hallarse en dichos surcos. La disposición de las moléculas de agua en un centro  activo vacio imita la geometría y estructura propia del ligando, una información importante para los creadores de nuevos fármacos.
¿Qué parecido guardan las biomoléculas simuladas en su entorno acuoso con las que existen en la célula real? Carecemos de una respuesta concluyente. No existe ninguna técnica experimental que nos proporciones una información tan promerizada de las moléculas individuales y sus interacciones como la que nos ofrecen los modelos. Sí podemos integrar y promediar los valores de las dieversas simulaciones con los resultados experimentales.
Para verificar la realidad de las estructuras de las biomoléculas simuladas recurrimos a la difracción de neutrones y rayos X. En un experimento de difracción de neutrones, dirigimos un haz de neutrones sobre una muestra pequeña y registramos la difracción por las moléculas que constituyen la muestra. Cada espacio entre las moléculas actúa como una ranura diminuta, lo que crea un patrón de difracción característico. Al analizar estos patrones se determina el intervalo entre las distintas moléculas. Cuando comparamos los resultados de la difracción de neutrones con las simulciones por ordenador, en promedio las distancias mencionadas coinciden . Para confirmar la dinámica de una simulación molécular, comparamos el comportamiento de la biomolécula simulada con las propiedades de la misma observadas en el laboratorio. La mayoría de las proteínas contiene al menos una hélice alfa, zona donde los aminoácidos componentes se enrrollan y crean una especie de muelle. Por experiencia sabemos que el calor deshace el arrollamiento de las hélices alfa ; sin embargo, en los primeros intentos de simulación de una hélice alfa sencilla en el vacío a temperaturas elevadas, la hélice permanecía intacta. Sólo después de añadir agua en la simulación lograron Levitt y Valerie Daggett, de la Universidad de Washington, imitar el comportamiento de una hélice alfa real.
Las simulaciones por ordenador aportan una información cada vez más rica sobre la estructura y función orgánica de las biomoléculas.

Investigación y ciencia (Barcelona). El agua y las moléculas de la vida. Mark Gerstein y Michael Levitt. Enero 1999. [citado: 29 agosto 2010]. Paginas 58-63.






*PREGUNTA:


* Siendo el agua un condicionante del comportamiento de las proteínas ¿ De que manera puede beneficar el consumo de agua en la asimilación de proteínas en el cuerpo?


 *FUENTES


* Investigación y ciencia (Barcelona). El agua y las moléculas de la vida. Mark Gerstein y Michael Levitt. Enero 1999. [citado: 29 agosto 2010]. Páginas 58-63.
* Bioquímica y biología molecular para las ciencias de la salud. Bioquímica. J.A Lozano Teruel. Tercera edición 2005. [citado: 29 agosto 2010]. Páginas 20-23